Alpha amylase

L'alpha-amylase est un type spécial d'enzyme qui est produite dans le tube digestif humain et est responsable du processus de division en composants individuels des glucides complexes.

L'amylase dans le sang apparaît après la synthèse de cette protéine dans les glandes salivaires et le pancréas. Cette enzyme est excrétée du corps par les reins. Des niveaux excessifs d'amylase dans le sang sont le plus souvent associés à des maladies aiguës ou chroniques du pancréas, de la vésicule biliaire et de ses canaux.

Indications pour un test sanguin biochimique pour l'amylase

Si les valeurs d'alpha-amylase dans le sang augmentent, cela peut être un signe:

  • exacerbations de la maladie biliaire;
  • pancréatite;
  • nécrose pancréatique focale;
  • migration des pierres dans la vésicule biliaire et ses canaux;
  • fibrose kystique;
  • maladies des glandes salivaires.

Vous pouvez connaître les taux sanguins d'alpha-amylase auprès de notre personnel. Vous pouvez donner du sang d'une veine à la biochimie et à l'alpha amylase générale avec décryptage à un prix avantageux dans notre centre, après avoir pris rendez-vous par numéro de téléphone indiqué sur le site.

RÈGLES GÉNÉRALES DE PRÉPARATION À L'ANALYSE SANGUINE

Pour la plupart des études, il est recommandé de donner du sang le matin à jeun, ce qui est particulièrement important si une surveillance dynamique d'un certain indicateur est effectuée. Manger peut affecter directement à la fois la concentration des paramètres étudiés et les propriétés physiques de l'échantillon (turbidité accrue - lipémie - après avoir mangé des aliments gras). Si nécessaire, vous pouvez donner du sang pendant la journée après 2-4 heures de jeûne. Il est recommandé de boire 1 à 2 verres d'eau plate peu de temps avant de prendre du sang, cela aidera à collecter la quantité de sang nécessaire à l'étude, à réduire la viscosité du sang et à réduire la probabilité de formation de caillots dans le tube à essai. Il est nécessaire d'exclure la tension physique et émotionnelle, en fumant 30 minutes avant l'étude. Du sang pour la recherche est prélevé dans une veine.

Amylase - ce que c'est: le niveau d'une enzyme dans le sang et l'urine

Le processus de digestion est un traitement mécanique et chimique des aliments. Les substances organiques complexes qu'une personne reçoit avec de la nourriture sont décomposées en composants simples. Ces réactions biochimiques ont lieu avec la participation d'enzymes digestives, qui sont des catalyseurs. L'enzyme amylase assure la décomposition des glucides complexes. Son nom vient de "amilon", qui une fois traduit du grec signifie "amidon".

Fonctions d'amylase

La décomposition des glucides se produit dans la cavité buccale et le duodénum. L'amylase est une enzyme digestive qui décompose les polysaccharides en oligosaccharides, puis en monosaccharides. En d'autres termes, sous l'action de la substance active, les glucides complexes (par exemple, l'amidon) se décomposent en composants simples (par exemple, en glucose). Une petite quantité de la substance est produite par les glandes salivaires, les intestins, le foie, les reins, les poumons, le tissu adipeux et les trompes de Fallope. Le pancréas sécrète la majeure partie de l'enzyme.

Les molécules de polysaccharides ont une structure complexe, mal absorbée par l'intestin grêle. Le processus de digestion des glucides complexes (polysaccharides) sous l'action de l'amylase commence lorsque les aliments pénètrent dans la bouche, donc les féculents (pommes de terre, riz, pain) doivent être mâchés avec soin pour bien s'humecter avec la salive. Cela facilite grandement leur digestion par la partie initiale de l'intestin grêle. Sous l'influence de l'amylase, le métabolisme des glucides complexes est accéléré, leur absorption est améliorée..

L'enzyme a plusieurs noms - α-amylase, diastase, pancréatique. Il existe des variétés: alpha, beta, gamma. Le corps humain ne synthétise que de l'alpha-amylase. Il s'agit d'un indicateur courant de l'enzyme digestive. L'amylase pancréatique s'en distingue. Il est produit par le pancréas, qui fait référence aux glandes endocrines. Ses hormones et ses enzymes pénètrent non seulement dans les intestins, mais aussi dans le sang. Une analyse biochimique du sang (ou de l'urine) détermine deux indicateurs: pancréatique et α-amylase.

Dosage de la Α-amylase

La violation des processus métaboliques, l'inflammation de diverses origines provoquent des changements dans la composition du sang. L'amylase sanguine est principalement déterminée en cas de suspicion de pancréatite aiguë ou chronique (inflammation du pancréas). Les attaques de la maladie s'accompagnent de douleurs autour du nombril, de nausées, de vomissements, de fièvre. Les écarts par rapport aux normes du niveau enzymatique provoquent des tumeurs, des calculs dans les canaux pancréatiques.

Les indices enzymatiques sont altérés dans le diabète sucré, l'hépatite, les oreillons (oreillons), le processus inflammatoire de la cavité abdominale (ou péritonite).Pour l'analyse biochimique le matin, le sang veineux est prélevé sur un estomac maigre. Pour obtenir des résultats fiables la veille, vous ne pouvez pas manger des aliments épicés et gras, de l'alcool. Il est nécessaire d'exclure la surcharge physique et émotionnelle.

Avec une digestion normale, la partie liquide du sang contient environ 60% d'alpha-amylase et 40% de pancréas. L'activité enzymatique est affectée par l'heure de la journée. L'amylase étant moins active la nuit, les amateurs de repas de nuit courent un risque élevé de développer une pancréatite. Pour le diagnostic des pathologies, la détermination du niveau de l'enzyme dans le plasma et le sérum est d'une importance décisive. L'amylase pancréatique est excrétée par les reins.Par conséquent, à l'aide de l'analyse, des manifestations de pancréatite aux stades avancés sont révélées.

Le sang veineux pour la recherche est envoyé au laboratoire dans l'heure. Pour déterminer le niveau d'enzyme, il faut du matériel inactif de longue durée d'inactivité. En l'absence de conditions d'analyse après séparation du caillot, le sérum est congelé et testé ultérieurement. Les méthodes de détermination de l'enzyme diffèrent et dépendent du réactif utilisé.Par conséquent, le formulaire d'analyse contient des informations sur les indicateurs établis et les normes acceptables.

La valeur diagnostique est la dynamique du niveau de l'enzyme. À certains stades de la maladie, la quantité d'enzyme en 6 à 12 heures peut augmenter de 30 fois. Après une affection aiguë, les indicateurs se normalisent en 2 à 6 jours. Si pendant 5 jours les indices enzymatiques restent élevés, ils indiquent la progression du processus inflammatoire et le risque élevé de développer une nécrose pancréatique totale.

Norme d'amylase

Un test sanguin biochimique pour le contenu de l'enzyme est effectué par n'importe quel laboratoire biochimique. Il montre le contenu des unités conventionnelles de l'enzyme digestive dans 1 litre de sang. La concentration de la substance dépend de l'âge du patient. La norme de l'enzyme dans le sang ne dépend pas du sexe:

Augmentation ou diminution de l'alpha amylase dans le sang - causes et traitement

Pour diagnostiquer les pathologies gastro-intestinales, les médecins prescrivent de nombreuses études et l'une d'entre elles est un test sanguin biochimique. Dans ce cas, les spécialistes se concentrent sur l'indicateur de l'amylase. En l'absence d'écarts, sa valeur ne dépasse pas la norme.

Une augmentation ou une diminution de l'alpha amylase indique divers problèmes dans le système digestif.

Qu'est-ce que l'amylase dans un test sanguin biochimique?

L'amylase est une enzyme du groupe glycosyl hydrolase qui est synthétisée par l'organisme. La partie principale est produite par le pancréas. Une petite quantité de l'enzyme est synthétisée par d'autres organes internes, ainsi que par les glandes salivaires..

L'amylase est activement impliquée dans le métabolisme des glucides. La fonction principale de l'enzyme est la régulation du système digestif, la dégradation de l'amidon et sa modification en une substance assimilable.

L'enzyme est divisée en deux types:

  • Alpha amylase. Un autre nom est la salive amylase. Il s'agit d'une enzyme synthétisée dans les glandes salivaires et le pancréas. Le processus de digestion dépend de sa concentration..
  • Amylase pancréatique. Cela fait partie de l'alpha amylase. Une telle enzyme est synthétisée uniquement dans le pancréas. Il a un effet direct sur le processus de digestion dans le duodénum..

L'amylase est non seulement synthétisée par le pancréas, mais fait également partie du suc pancréatique. Ici, elle est activement impliquée dans la dégradation de substances complexes..

Si nous disons que l'enzyme apparaît dans le test sanguin, alors son écart par rapport à la norme indique diverses pathologies du tractus gastro-intestinal.

Causes de l'augmentation de l'alpha-amylase dans le sang

Si la concentration d'alpha amylase dans le sang augmente, cela peut indiquer le développement d'une pancréatite. Le niveau d'enzyme est significativement plus élevé que la normale.

Il arrive qu'avec la pancréatite l'alpha amylase n'augmente pas ou n'augmente pas, mais légèrement. En effet, la gravité de la pathologie n'affecte pas la concentration de l'enzyme.

S'il y a une destruction importante des tissus mous du pancréas, la partie principale des cellules de l'alpha amylase est cassée. Pour cette raison, avec la pancréatite, le niveau d'enzyme ne peut pas dépasser sa valeur normale.

Si la pancréatite est diagnostiquée sous une forme chronique, la concentration d'amylase augmente initialement, mais en raison de la destruction des tissus mous, le niveau de la substance se normalise.

Important! Si, lors d'une exacerbation de pancréatite avec des symptômes prononcés de pathologie, il s'avère que le niveau enzymatique n'est pas élevé, le pronostic du patient sera décevant. Cette condition indique une destruction importante des tissus mous du pancréas.

Il existe d'autres raisons à l'augmentation de l'alpha amylase dans le sang:

  • Pathologie oncologique du pancréas de nature maligne. Le cancer de la tête de cet organe est généralement diagnostiqué. Si c'est cette maladie qui a provoqué une augmentation de la concentration de l'enzyme, alors la norme sera dépassée quatre fois.
  • Diabète sucré de tout type. Cette pathologie est caractérisée par des troubles métaboliques. Consommation incorrecte de l'enzyme. En conséquence, le pancréas commence à synthétiser plus d'alpha amylase et sa concentration augmente.
  • Insuffisance rénale. Ici, il y a une perturbation de l'activité de cet organe interne et à cause de cela, il y a un retard dans l'enzyme dans le sang, ce qui provoque une déviation de la norme vers le haut.
  • Péritonite. Avec une telle maladie, le bien-être du patient empire. Le pancréas souffre également, qui commence à synthétiser une quantité accrue d'alpha amylase.
  • Oreillons. Il s'agit d'une pathologie qui se déroule sous une forme aiguë. Le plus souvent, les enfants en souffrent. L'inflammation se produit dans les glandes salivaires, ce qui provoque une augmentation de la concentration de l'enzyme dans le sang.
  • Pierres présentes dans la vésicule biliaire et les canaux.

Autres raisons de l'augmentation de la déviation de l'enzyme de la norme vers le haut:

  • blessure à l'abdomen due à un stress mécanique - choc, chute, etc.
  • pathologies dans lesquelles la microamylase apparaît dans le sang;
  • grossesse extra-utérine;
  • le quatrième type de virus de l'herpès;
  • obstruction intestinale;
  • complications après des opérations sur les organes abdominaux;
  • malnutrition;
  • fond émotionnel instable;
  • l'abus d'alcool;
  • prendre certains médicaments.

Comment faire baisser l'amylase sanguine?

Pour réduire l'amylase dans le sang, il est nécessaire d'identifier la cause de l'augmentation de la concentration. Seul un médecin peut le faire après avoir effectué les études appropriées. Sur cette base, il établit un diagnostic et prescrit une thérapie. Après un traitement, l'amylase diminue à une valeur acceptable.

Le respect d'un régime spécial aidera à accélérer une diminution de la concentration enzymatique:

  • exclusion du régime alimentaire des aliments gras, frits, épicés et fumés;
  • refus de boire de l'alcool, utilisation de farine et de café noir;
  • les méthodes de cuisson préférées sont la cuisson à la vapeur ou la cuisson;
  • restriction des aliments protéinés et des aliments riches en fibres;
  • Ne pas mourir de faim ou transmettre;
  • la nourriture est recommandée pour être consommée en petites portions 5-6 fois par jour.

Les mesures suivantes aideront également à accélérer la normalisation de l'amylase dans le sang:

  • respect du repos au lit;
  • éviter l'effort physique excessif;
  • une nuit de repos complète, dont la durée devrait être d'au moins 8 heures;
  • rejet des dépendances nuisibles.

Ce sont des mesures secondaires pour stabiliser les niveaux d'amylase. L'essentiel est d'éliminer la cause de l'augmentation de sa concentration. Pour ce faire, il est recommandé de suivre le traitement prescrit par le médecin.

Habituellement, le traitement est basé sur la prise de médicaments. La posologie et la durée du traitement sont déterminées par le médecin. Tout traitement indépendant et tout changement de cap peuvent avoir des conséquences indésirables pour le patient..

Alpha-amylase abaissée dans le sang: causes

Si une analyse biochimique a révélé une faible amylase sanguine, les causes peuvent être les suivantes:

  • la période après l'opération pour retirer le pancréas;
  • augmentation de la concentration de cholestérol sanguin;
  • toxicose pendant la période de gestation;
  • hépatite sous forme aiguë ou chronique;
  • hépatose;
  • pathologie hépatique;
  • fibrose kystique;
  • dysfonctionnement du pancréas;
  • nécrose pancréatique;
  • la thyréotoxicose;
  • crise cardiaque.

La norme de l'amylase dans le sang chez l'adulte

Étant donné que deux types d'amylase sont isolés, la norme pour chaque type d'enzyme sera différente. Les laboratoires de recherche fixent leurs indicateurs. Ils peuvent différer des valeurs généralement acceptées, mais dans une faible mesure..

Tout dépend des réactifs utilisés dans l'analyse. Pour cette raison, à côté des résultats de l'étude indiquent les normes établies dans le laboratoire.

La norme de l'amylase dans le sang des femmes

Le niveau normal d'alpha amylase dans le sang des femmes est de 24 à 125 unités / l.

  • Ces indicateurs sont caractéristiques pour les âges de 2 à 70 ans. La norme de l'alpha amylase dans le sang des femmes de plus de 70 ans est de l'ordre de 30 à 16 unités / l.
  • Le taux normal d'amylase pancréatique est de 50 unités / litre. La valeur est pertinente pour tous les enfants après 12 mois et reste jusqu'à la fin de la vie.

Norme d'amylase chez les hommes

La norme d'amylase dans le sang chez les hommes n'est pas différente de la valeur normale de l'enzyme dans le sang chez les femmes, c'est-à-dire les valeurs doivent être exactement les mêmes.

Pourquoi un enfant peut-il avoir augmenté l'amylase dans le sang d'un enfant?

Causes d'une augmentation de l'amylase sanguine chez un enfant:

  • pancréatite
  • péritonite;
  • porcin;
  • maladies des organes internes;
  • augmentation de la concentration en sucre;
  • pathologie du pancréas;
  • l'utilisation de médicaments à base d'hormones.

Si le test sanguin a révélé que l'enfant a une concentration accrue d'amylase, vous devriez consulter un médecin. Seul un spécialiste sera en mesure d'établir la raison qui a influencé le changement du niveau de l'enzyme. Le spécialiste prescrira également le traitement approprié..

Une analyse des niveaux d'amylase est recommandée une fois par an. Cela aidera à identifier en temps opportun les pathologies gastro-intestinales et à les éliminer au stade initial de développement..

Amylase urine

Amylase urinaire - un indicateur du pancréas. Il s'agit d'une enzyme protéique qui décompose les glucides. Une augmentation de l'amylase urinaire indique une inflammation du pancréas.

Indications pour l'analyse de l'urine pour l'amylase

L'enzyme amylase est produite par le salivaire et le pancréas. Il décompose les glucides des aliments en petites particules qui sont facilement absorbées par le corps. L'amylase dans l'urine est appelée diastase ou alpha-amylase pancréatique.

Les indications pour l'étude de l'amylase dans l'urine sont des symptômes indiquant des dommages au pancréas:

  • ballonnements, éclatements de douleurs;
  • augmentation de la formation de gaz;
  • diarrhée et constipation alternées;
  • nausées et vomissements après avoir mangé;
  • coutures, en appuyant sur les douleurs du côté gauche;
  • changement dans la nature des matières fécales - gras, brillant, abondant, avec une odeur désagréable.

L'analyse de l'amylase urinaire est régulièrement effectuée chez les patients atteints de pancréatite chronique, de diabète sucré, de maladie rénale et de tumeurs malignes..

Analyse d'urine pour l'amylase

Dans l'analyse générale de l'urine, l'alpha-amylase n'est pas déterminée, il s'agit d'une étude distincte. Le contenu en diastase est évalué dans une portion unique ou quotidienne d'urine. Pour collecter une portion quotidienne, vous en aurez besoin d'une grande. Le matin, le patient urine dans les toilettes et effectue toutes les mictions ultérieures dans le récipient. Le lendemain, le biomatériau collecté est livré au laboratoire..

L'augmentation de l'amylase dans l'urine est à court terme. Le niveau de l'enzyme commence à augmenter au moment de l'exacerbation de la maladie et atteint sa valeur maximale un jour après le début des symptômes. Puis, dans une semaine, il tombe à des nombres normaux. Dans le sang, une augmentation de l'amylase persiste encore moins - 1-2 jours.

Règles de collecte d'urine pour l'amylase

Une analyse d'urine pour l'amylase comprend la préparation de:

  • à la veille de l'étude, abandonner l'utilisation des glucides et de l'alcool;
  • exclure l'utilisation de médicaments, si cela n'est pas possible - pour avertir le médecin traitant des médicaments pris;
  • les femmes ne veulent pas recueillir d'urine pendant les menstruations;
  • un récipient stérile doit être pris pour recueillir l'analyse;
  • l'urine d'un enfant est collectée dans l'urinoir d'un enfant.

Le sang et l'urine pour l'alpha-amylase sont collectés le matin à jeun. Vous devez livrer le matériel au laboratoire immédiatement, l'urine doit être chaude. Dans les urines froides, l'enzyme est détruite et le résultat sera déformé.

Valeurs d'alpha-amylase urinaires normales

L'amylase est déterminée dans le sang et l'urine en même temps. Dans le sang, le contenu de l'enzyme est beaucoup plus faible que dans l'urine. Le tableau montre les normes d'amylase de l'urine et du sang chez l'adulte et l'enfant.

ÂgeNorme d'amylase dans l'urine
Nouveau-nésLa norme chez les enfants de moins d'un mois est de 10 à 64 unités / litre
Enfants de moins de 15 ansDiastase 20-120 U / litre
Hommes et femmes adultesChez l'adulte, dans l'urine, le taux de diastase est de 20 à 124 unités / litre
Les personnes âgéesDiastase 20-100 U / litre

Le résultat de l'analyse de l'amylase urinaire ne dépend pas du sexe. Le niveau le plus bas de l'enzyme se trouve chez les nouveau-nés et les personnes âgées. Les normes chez les adultes sont les mêmes.

Symptômes d'alpha-amylase urinaire élevée

L'alpha-amylase urinaire est considérablement élevée dans les maladies pancréatiques aiguës. Dans ce cas, les symptômes suivants se produisent:

  • douleur dans le côté gauche, dans le dos;
  • nausée et vomissements;
  • la diarrhée;
  • chaleur.

Dans les maladies chroniques, les pathologies d'autres organes, la concentration d'alpha-amylase est moindre. La personne est gênée par des douleurs modérées, tiraillantes du côté gauche, des nausées, une perte d'appétit, des selles instables.

Avec les oreillons ou les oreillons, les glandes salivaires sont affectées. La maladie est causée par un virus. Cela commence de façon aiguë, avec une augmentation de la température. Ensuite, les glandes salivaires s'élargissent et deviennent douloureuses - d'abord d'un côté, puis la lésion devient bilatérale. Une personne a soif, bouche sèche. La pancréatite des oreillons est généralement asymptomatique, elle ne peut être confirmée que par la détermination de l'urine et de l'amylase sanguine.

La diastase peut se développer avec une péritonite. Il s'agit d'une inflammation aiguë de la cavité abdominale résultant d'une appendicite, d'une obstruction intestinale, de la perforation d'un ulcère ou d'une blessure à l'abdomen. Les principaux symptômes sont de la fièvre, des vomissements et des douleurs abdominales..

Avec la cholécystite, une personne s'inquiète de la douleur dans l'hypochondre droit. Ils apparaissent après avoir mangé, fait de l'activité physique, ont un caractère perçant. Avec l'exacerbation de la cholécystite, la douleur est intense, intense. La peau devient jaune, l'urine s'assombrit et les selles s'éclaircissent.

Ulcère gastroduodénal accompagné de douleurs intenses à l'estomac. La douleur est de nature coupante. Perforation d'un ulcère - rupture de la paroi de l'estomac et libération de son contenu dans la cavité abdominale. La condition met la vie en danger.

Les tumeurs malignes pancréatiques pendant longtemps n'ont pas de symptômes prononcés. Une personne perd du poids, perd son appétit. De vagues douleurs abdominales, des nausées, des selles instables apparaissent.

Avec une augmentation de l'amylase dans l'urine, l'enzyme sanguine ne se développe pas toujours. Une augmentation simultanée du sang et de l'urine à des nombres élevés indique une pancréatite aiguë. Si la diastase ne se développe que dans l'urine, cela signifie qu'une personne a une exacerbation de pancréatite chronique ou une maladie des reins, du foie.

La fibrose kystique est une maladie congénitale dans laquelle toutes les glandes exocrines ne fonctionnent pas correctement. Ils sécrètent beaucoup de mucus. Ceci est particulièrement dangereux pour les poumons - les bronches sont complètement bloquées par le mucus. Une personne doit constamment prendre des antibiotiques.

Que signifie une teneur élevée en amylase urinaire?

L'excrétion excessive d'alpha-amylase par les reins est appelée amylazurie. Des niveaux élevés d'alpha-amylase dans l'urine et le sang indiquent une pancréatite aiguë. Dans les maladies chroniques du pancréas, une petite quantité d'enzyme pénètre dans le sang, vous devez donc vous concentrer sur l'amylase urinaire.

Certains médicaments augmentent le niveau de l'enzyme:

  • contrôle des naissances;
  • corticostéroïdes;
  • diurétique.

Un niveau élevé de diastase est observé non seulement avec la pancréatite. L'amylazurie survient lorsque:

  • cholécystite;
  • exacerbation d'un ulcère gastro-duodénal ou perforation d'un ulcère;
  • tumeurs pancréatiques;
  • oreillons;
  • grossesse extra-utérine;
  • blessures au pancréas;
  • fibrose kystique.

La déviation de l'indicateur de la norme de plusieurs unités n'est pas associée à la maladie. De telles fluctuations sont autorisées si une personne mange beaucoup de glucides, fait du sport. De légères fluctuations sont observées chez les femmes enceintes. L'augmentation à court terme de l'indicateur est déterminée dans la période postopératoire.

La teneur en diastase constamment augmentée à un petit nombre de femmes indique une inflammation chronique des organes reproducteurs.

Que signifie une faible amylase urinaire?

Une faible amylase dans l'urine indique une activité enzymatique pancréatique insuffisante. Ceci est un signe de destruction d'organes, cette condition est appelée nécrose pancréatique. État extrêmement grave qui, dans la plupart des cas, entraîne la mort. La nécrose pancréatique a généralement une origine alcoolique.

L'amylase dans l'urine diminue avec la cirrhose et le cancer du foie, la formation de métastases tumorales cancéreuses dans le foie et les maladies de la glande thyroïde. L'enzyme amylase, définie dans l'urine, reflète le fonctionnement du pancréas. Son augmentation indique une inflammation aiguë de l'organe et une diminution indique une fonction enzymatique insuffisante. De plus, l'indicateur change avec les maladies des reins, de la vessie ou d'autres organes. Un changement de diastase ne peut pas être utilisé pour juger de la maladie, vous devez prendre en compte les symptômes existants et les données d'autres tests.

Test sanguin biochimique, enzymes sanguines. Amylase, lipase, ALT, AST, lactate déshydrogénase, phosphatase alcaline - augmentation, diminution. Causes des violations, analyse des transcriptions.

Dans un test sanguin biochimique, la détermination de l'activité enzymatique est souvent utilisée. Que sont les enzymes? Une enzyme est une molécule de protéine qui accélère le flux de réactions biochimiques dans le corps humain. Le synonyme d'enzyme est le terme enzyme. Actuellement, ces deux termes sont utilisés dans le même sens que les synonymes. Cependant, une science qui étudie les propriétés, la structure et les fonctions des enzymes s'appelle l'enzymologie..

Considérez ce qui constitue cette structure complexe - l'enzyme. L'enzyme se compose de deux parties - la partie protéique réelle et le centre actif de l'enzyme. La partie protéique est appelée apoenzyme, et le centre actif est appelé coenzyme. La molécule entière de l'enzyme, c'est-à-dire une apoenzyme plus une coenzyme, est appelée holoenzyme. L'apoenzyme est toujours représentée exclusivement par une protéine de structure tertiaire. Une structure tertiaire signifie qu'une chaîne linéaire d'acides aminés est convertie en une structure de configuration spatiale complexe. La coenzyme peut être représentée par des substances organiques (vitamine B6, B1, B12, flavine, hème, etc.) ou inorganiques (ions métalliques - Cu, Co, Zn, etc.). En fait, l'accélération de la réaction biochimique est produite précisément par la coenzyme.

Qu'est-ce qu'une enzyme? Comment fonctionnent les enzymes?

La substance sur laquelle agit l'enzyme est appelée substrat et la substance résultant de la réaction est appelée produit. Souvent, les noms des enzymes sont formés en ajoutant la fin - les bases au nom du substrat. Par exemple, la succinate déshydrogénase - décompose le succinate (acide succinique), la lactate déshydrogénase - décompose le lactate (acide lactique), etc. Les enzymes sont divisées en plusieurs types selon le type de réaction qu'elles accélèrent. Par exemple, les déshydrogénases effectuent l'oxydation ou la réduction, les hydrolases effectuent le clivage d'une liaison chimique (trypsine, pepsine - enzymes digestives), etc..

Chaque enzyme accélère une seule réaction spécifique et fonctionne sous certaines conditions (température, acidité du milieu). L'enzyme a une affinité pour son substrat, c'est-à-dire qu'elle ne peut fonctionner qu'avec cette substance. La reconnaissance de "son propre" substrat est fournie par l'apoenzyme. C'est-à-dire que le processus de l'enzyme peut être représenté comme suit: l'apoenzyme reconnaît le substrat et la coenzyme accélère la réaction de la substance reconnue. Ce principe d'interaction a été appelé interaction ligand-récepteur ou interaction clé-à-verrou, c'est-à-dire qu'une clé individuelle étant adaptée à un château, un substrat individuel convient également à l'enzyme..

Amylase sanguine

L'amylase est produite par le pancréas et participe à la dégradation de l'amidon et du glycogène en glucose. L'amylase est l'une des enzymes impliquées dans la digestion. La teneur en amylase la plus élevée est déterminée dans le pancréas et les glandes salivaires..

Il existe plusieurs types d'amylase - α-amylase, β-amylase, γ-amylase, dont la détermination de l'activité α-amylase est la plus courante. La concentration de ce type d'amylase est déterminée dans le sang en laboratoire.

Le sang humain contient deux types d'α-amylase - de type P et de type S. Dans l'urine, 65% de l'α-amylase de type P est présente, et dans le sang jusqu'à 60% est de type S. L'α-amylase urinaire de type p dans les études biochimiques est appelée diastase, pour éviter toute confusion.

L'activité de l'α-amylase dans l'urine est 10 fois plus élevée que l'activité de l'α-amylase dans le sang. La détermination de l'activité de l'α-amylase et de la diastase est utilisée pour diagnostiquer la pancréatite et certaines autres maladies du pancréas. Dans la pancréatite chronique et subaiguë, la détermination de l'activité α-amylase dans le jus duodénal est utilisée..

Norme d'amylase sanguine

nom de l'analysenorme en mccatal / lunités en U / L (U / L)
  • activité amylase sanguine
16-30 mccatal / l20-100 unités / l
  • activité de la diastase urinaire (amylase)
28-100mkcatal / ljusqu'à 1000 unités / l

Amylase sanguine accrue

Une augmentation de l'activité de l'α-amylase dans le sang est appelée hyperamilasémie, et une augmentation de l'activité de la diastase urinaire est appelée hyperamilazurie.

Une augmentation de l'amylase sanguine est détectée dans les conditions suivantes:

  • au début de la pancréatite aiguë, le maximum est atteint au bout de 4 heures après le début de l'attaque, et diminue à la normale 2 à 6 jours après le début de l'attaque (une augmentation de l'activité de l'α-amylase est possible de 8 fois)
  • avec exacerbation de la pancréatite chronique (alors que l'activité de l'α-amylase augmente de 3 à 5 fois)
  • en présence de tumeurs ou de calculs dans le pancréas
  • infection virale aiguë - oreillons
  • intoxication alcoolique
  • grossesse extra-utérine
Lorsque l'amylase urinaire est élevée?
Une augmentation de la concentration d'amylase dans l'urine se développe dans les cas suivants:
  • dans la pancréatite aiguë, une augmentation de l'activité de la diastase de 10 à 30 fois
  • avec exacerbation de la pancréatite chronique, l'activité de la diastase augmente de 3 à 5 fois
  • avec les maladies inflammatoires du foie, une augmentation modérée de l'activité de la diastase de 1,5 à 2 fois est observée
  • appendicite aiguë
  • cholécystite
  • obstruction intestinale
  • intoxication alcoolique
  • saignement d'ulcère gastro-intestinal
  • dans le traitement des sulfamides, de la morphine, des diurétiques et des contraceptifs oraux
Avec le développement de la nécrose pancréatique totale, du cancer du pancréas et de la pancréatite chronique, l'activité de l'α-amylase peut ne pas augmenter.

Diminution de l'amylase sanguine et urinaire

Il existe des conditions corporelles dans lesquelles l'activité de l'a-amylase peut diminuer. Une faible activité de la diastase urinaire est détectée dans les maladies héréditaires graves - fibrose kystique.

Dans le sang, une diminution de l'activité α-amylase est possible après une crise de pancréatite aiguë, avec nécrose pancréatique, ainsi qu'avec fibrose kystique.

Malgré le fait que l'α-amylase soit présente dans les reins, le foie et le pancréas, la détermination de son activité est principalement utilisée dans le diagnostic des maladies pancréatiques.

Comment se faire tester pour l'amylase?

Lipase

La structure, les types et les fonctions de la lipase
La lipase est l'une des enzymes digestives impliquées dans la dégradation des graisses.Pour que cette enzyme fonctionne, la présence d'acides biliaires et d'une coenzyme appelée colipase est nécessaire. La lipase est produite par divers organes humains - le pancréas, les poumons, les globules blancs.

La plus grande valeur diagnostique est la lipase, qui est synthétisée dans le pancréas. Par conséquent, la détermination de l'activité de la lipase est principalement utilisée dans le diagnostic des maladies pancréatiques.

Taux de lipase sanguine

Le taux d'activité de la lipase
  • activité lipase sanguine
13 - 60U / ml

Lorsque la lipase sanguine est élevée?

Lorsque les taux de lipase sanguine sont bas?

Comment se préparer à un test de lipase?

Pour déterminer l'activité de la lipase, le sang est prélevé le matin d'une veine, l'estomac vide. La veille, avant de passer le test, vous ne devez pas prendre d'aliments gras, épicés et épicés. En cas d'urgence, le sang d'une veine est donné quelle que soit l'heure du jour ou la préparation précédente. Actuellement, la méthode immunochimique ou enzymatique est le plus souvent utilisée pour déterminer l'activité de la lipase. La méthode enzymatique est plus rapide et nécessite moins de personnel.

Lactate déshydrogénase (LDH)

Norme de lactate déshydrogénase sanguine (LDH)

LDH sanguine
  • adultes
0,8-4 μmol / h * L140-350 unités / l
  • nouveau-nés
2,0 à 8 μmol / h * L400-700 unités / l

Valeur diagnostique des isoformes LDH

Pour le diagnostic de diverses maladies, la détermination de l'activité des isoformes LDH est plus informative. Par exemple, avec l'infarctus du myocarde, une augmentation significative de LDH1 est observée. Pour la confirmation en laboratoire de l'infarctus du myocarde, le rapport LDH1 / LDH2 est déterminé, et si ce rapport est supérieur à 1, la personne a eu un infarctus du myocarde. Cependant, ces tests ne sont pas largement utilisés en raison de leur coût élevé et de leur complexité. Habituellement, l'activité LDH totale est déterminée, qui est la somme de l'activité totale de toutes les isoformes LDH.

LDH dans le diagnostic de l'infarctus du myocarde
Considérez la valeur diagnostique de la détermination de l'activité totale de la LDH. La détermination de l'activité LDH est utilisée pour le diagnostic tardif de l'infarctus du myocarde, car une augmentation de son activité se développe 12-24 heures après l'attaque et peut rester à un niveau élevé jusqu'à 10-12 jours. C'est un fait très important lors de l'examen des patients admis dans un établissement médical après une attaque. Si l'augmentation de l'activité LDH est insignifiante, alors nous avons affaire à un infarctus à petite focale, si, au contraire, l'augmentation de l'activité est à long terme, cela signifie une crise cardiaque étendue. Chez les patients souffrant d'angine de poitrine, l'activité LDH est augmentée dans les 2-3 premiers jours après l'attaque.

LDH dans le diagnostic de l'hépatite
L'activité de la LDH totale peut augmenter dans l'hépatite aiguë (en raison d'une augmentation de l'activité de LDH4 et LDH5). Dans ce cas, l'activité de la LDH dans le sérum augmente dans les premières semaines de la période ictérique, c'est-à-dire dans les 10 premiers jours.

Norme LDH chez les personnes en bonne santé:

Peut-être une augmentation de l'activité LDH chez les personnes en bonne santé (physiologiques) après un effort physique, pendant la grossesse et après avoir pris de l'alcool. La caféine, l'insuline, l'aspirine, l'acébutolol, les céphalosporines, l'héparine, l'interféron, la pénicilline, les sulfamides provoquent également une augmentation de l'activité LDH. Par conséquent, lors de la prise de ces médicaments, il faut tenir compte de la possibilité d'une augmentation de l'activité LDH, ce qui n'indique pas la présence de processus pathologiques dans le corps.

Causes de l'augmentation du sang LDH

Comment passer une analyse sur LDH?

Alanine aminotransférase (ALT, ALAT)

Sang de la norme Alanine aminotransférase (ALT / ALAT)

Norme ALT / AlAt
  • pour hommes
Jusqu'à 40U / L
  • pour femme
jusqu'à 32U / L


Une augmentation de l'activité ALAT chez les personnes en bonne santé (physiologique) peut être causée par l'utilisation de certains médicaments (antibiotiques, barbituriques, médicaments, médicaments antitumoraux, contraceptifs oraux, anti-inflammatoires non stéroïdiens, dicumarines, échinacée, valériane), un effort physique intense et des blessures. Une activité ALT élevée est également observée chez les adolescents pendant la période de croissance intensive..

ALT dans le diagnostic des maladies du foie
Dans le diagnostic des conditions pathologiques du corps, une augmentation de l'activité ALT est un signe spécifique d'une maladie hépatique aiguë. Une augmentation de l'activité ALT dans le sang est détectée 1 à 4 semaines avant l'apparition des symptômes de la maladie et 7 à 10 jours avant l'apparition du niveau maximal de bilirubine dans le sang. L'augmentation de l'activité ALT dans les maladies hépatiques aiguës est de 5 à 10 fois. L'activité accrue de l'ALT pendant une longue période ou son augmentation dans les derniers stades de la maladie indique le début d'une nécrose hépatique massive.

Raisons de l'ALAT élevé (ALAT)

Une activité ALT élevée dans le sang est détectée en présence de telles pathologies:

  • hépatite aiguë
  • cirrhose
  • jaunisse obstructive
  • administration de médicaments hépatotoxiques (par exemple, certains antibiotiques, empoisonnement au sel de plomb)
  • grande carie tumorale
  • cancer du foie ou métastases hépatiques
  • brûler la maladie
  • infarctus du myocarde étendu
  • dommages traumatiques au tissu musculaire
Chez les patients atteints de mononucléose, d'alcoolisme, de stéatose (hépatose) ayant subi une chirurgie cardiaque, une légère augmentation de l'activité ALT peut également être observée..

Dans les maladies hépatiques sévères (cirrhose sévère, nécrose hépatique), lorsque le nombre de cellules hépatiques actives est réduit, ainsi qu'une carence en vitamine B6, une diminution de l'activité ALT est observée dans le sang.

Comment passer une analyse sur ALT (AlAT)?

Aspartate aminotransférase (AST, AsAT)

Norme Aspartate aminotransférase (AST / AsAT)

Des valeurs plus élevées d'activité AST chez les personnes en bonne santé (physiologiques) sont possibles avec des charges musculaires excessives, en prenant certains médicaments, par exemple, l'échinacée, la valériane, l'alcool, de fortes doses de vitamine A, le paracétamol, les barbituriques, les antibiotiques, etc..

Norme AST / AsAt
  • pour hommes
15-31U / L
  • pour femme
20-40U / L

L'activité sérique AST augmente de 4 à 5 fois avec l'infarctus du myocarde et le reste pendant 5 jours. Si l'activité de l'AST est maintenue à un niveau élevé et ne diminue pas dans les 5 jours suivant l'attaque, cela indique un mauvais pronostic pour un patient souffrant d'infarctus du myocarde. S'il y a toujours une augmentation de l'activité enzymatique dans le sang, alors ce fait indique l'expansion de la zone d'infarctus.

Avec une nécrose ou des dommages aux cellules hépatiques, l'activité AST augmente également. De plus, plus l'activité de l'enzyme est élevée, plus le degré de dommage est élevé.

Pourquoi l'aspartate aminotransférase (AST, AsAT) est élevée?

Une augmentation de l'activité sanguine AST est présente dans les cas suivants:

  • hépatite
  • nécrose hépatique
  • cirrhose
  • alcoolisme
  • cancer du foie et métastases hépatiques
  • infarctus du myocarde
  • maladies héréditaires et auto-immunes du système musculaire (myodystrophie de Duchenne)
  • mononucléose
  • hépatose
  • cholestase
Il existe encore un certain nombre de conditions pathologiques dans lesquelles une augmentation de l'activité AST se produit également. Ces conditions comprennent - brûlures, blessures, coup de chaleur, empoisonnement par des champignons vénéneux..

Une faible activité AST est observée avec une carence en vitamine B6 et la présence de lésions hépatiques étendues (nécrose, cirrhose).

Cependant, la clinique utilise la détermination de l'activité AST principalement pour le diagnostic de lésions cardiaques et hépatiques. Dans d'autres conditions pathologiques, l'activité de l'enzyme change également, cependant, son changement n'est pas spécifique, par conséquent, ne représente pas une valeur diagnostique élevée.

Coefficient de Ritis. Comment distinguer la crise cardiaque des dommages au foie

Pour le diagnostic différentiel des dommages au foie ou au cœur, le coefficient de Ritis est utilisé. Le coefficient de Ritis est le rapport de l'activité AST / ALT, qui est normalement de 1,3. Une augmentation du coefficient de Ritis supérieure à 1,3 est caractéristique de l'infarctus du myocarde, et une diminution inférieure à 1,3 est détectée dans les maladies du foie.

Phosphatase alcaline (phosphatase alcaline)

Norme de la phosphatase alcaline du sang

  • adultes
30-90U / L
  • adolescents
jusqu'à 400U / L
  • Enceinte
jusqu'à 250U / L
L'activité de la phosphatase alcaline dans le sang des personnes en bonne santé (augmentation physiologique) augmente avec une surdose de vitamine C, des carences en calcium et en phosphore dans l'alimentation, les contraceptifs oraux, les hormones œstrogènes et progestérone, les antibiotiques, les sulfonamides, la magnésie, l'oméprazole, la ranitidine, etc..

Phosphatase alcaline dans le diagnostic des maladies du foie et des voies biliaires
La détermination de l'activité de la phosphatase alcaline en cas de suspicion de maladie hépatique est hautement spécifique et diagnostique. Avec la jaunisse obstructive, une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang se produit 10 fois par rapport à la norme. La définition de cet indicateur est utilisée pour confirmer en laboratoire cette forme particulière de jaunisse. Dans une moindre mesure, une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline se produit avec l'hépatite, la cholangite, la colite ulcéreuse, les infections bactériennes intestinales et la thyrotoxicose.

L'importance de la phosphatase alcaline dans les maladies osseuses et la traumatologie
La phosphatase alcaline est une enzyme marqueur de l'ostéosynthèse, c'est-à-dire que l'activité augmente avec les maladies osseuses ou les métastases tumorales dans l'os, ainsi qu'avec la guérison des fractures.

Raisons d'une augmentation de la phosphatase alcaline

Causes de la faible phosphatase alcaline

Comment obtenir un test de phosphatase alcaline?

Pour déterminer l'activité de la phosphatase alcaline, le sang est prélevé le matin d'une veine, l'estomac vide. Le respect d'un régime spécial n'est pas requis. Il est nécessaire de prêter attention au fait que certains médicaments peuvent réduire ou augmenter l'activité de la phosphatase alcaline, il est donc nécessaire de consulter un médecin s'il vaut la peine d'arrêter l'utilisation de ces médicaments pendant une courte période. Dans les laboratoires modernes, l'activité enzymatique est évaluée par la vitesse de la réaction enzymatique. Cette méthode présente une spécificité, une simplicité et une fiabilité élevées et ne nécessite pas de grandes dépenses d'analyse.

Nous avons donc examiné les principales enzymes dont l'activité est déterminée dans l'analyse biochimique du sang. Il convient de rappeler que le diagnostic ne peut pas être basé uniquement sur les données d'indicateurs de laboratoire, il est nécessaire de prendre en compte l'anamnèse, la clinique et les données d'autres examens. Par conséquent, les données ci-dessus doivent être utilisées pour la consultation, mais si des anomalies sont trouvées, consultez un médecin.

Test sanguin biochimique - normes, valeur et interprétation des indicateurs chez les hommes, les femmes et les enfants (par âge). Activité enzymatique: amylase, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, lipase, pepsinogenes, etc..

Le site fournit des informations de référence à titre informatif uniquement. Le diagnostic et le traitement des maladies doivent être effectués sous la supervision d'un spécialiste. Tous les médicaments ont des contre-indications. Consultation d'un spécialiste requise!

Ci-dessous, nous considérons ce que chaque indicateur de l'analyse biochimique du sang dit, quelles sont ses valeurs de référence et son décodage. En particulier, nous parlerons d'indicateurs d'activité enzymatique, déterminés dans le cadre de ce test de laboratoire..

Alpha amylase (amylase)

L'alpha-amylase (amylase) est une enzyme impliquée dans la décomposition des féculents en glycogène et en glucose. L'amylase est produite par le pancréas et les glandes salivaires. De plus, l'amylase salivaire est de type S et le pancréas de type P, mais les deux types d'enzyme sont présents dans le sang. La détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang est un décompte de l'activité des deux types d'enzyme. Cette enzyme étant produite par le pancréas, la détermination de son activité dans le sang est utilisée pour diagnostiquer les maladies de cet organe (pancréatite, etc.). De plus, l'activité amylase peut indiquer la présence d'autres anomalies graves des organes abdominaux, dont le cours conduit à une irritation pancréatique (par exemple, péritonite, appendicite aiguë, obstruction intestinale, grossesse extra-utérine). Ainsi, la détermination de l'activité alpha-amylase dans le sang est un test de diagnostic important pour une variété de pathologies des organes abdominaux..

En conséquence, la détermination de l'activité alpha-amylase dans le sang dans le cadre d'une analyse biochimique est prescrite dans les cas suivants:

  • Suspicion ou pathologie préalablement identifiée du pancréas (pancréatite, tumeurs);
  • Cholélithiase;
  • Oreillons (maladie des glandes salivaires);
  • Douleur abdominale aiguë ou traumatisme à l'abdomen;
  • Toute pathologie du tube digestif;
  • Suspicion ou fibrose kystique précédemment détectée.

Normalement, l'activité de l'amylase sanguine chez les hommes et les femmes adultes, ainsi que chez les enfants de plus d'un an, est de 25 à 125 U / l (16 à 30 mccaux / l). Chez les enfants de la première année de vie, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie de 5 à 65 U / L, ce qui est dû au faible niveau de production d'amylase dû à la petite quantité de féculents dans le régime alimentaire d'un bébé..

Une augmentation de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite (aiguë, chronique, réactive);
  • Kyste ou tumeur du pancréas;
  • Blocage du canal pancréatique (par exemple, pierre, commissures, etc.);
  • Macroamylasémie
  • Inflammation ou dommages aux glandes salivaires (par exemple, avec les oreillons);
  • Péritonite ou appendicite aiguë;
  • Perforation (perforation) d'un organe creux (par exemple, l'estomac, les intestins);
  • Diabète sucré (pendant l'acidocétose);
  • Maladies des voies biliaires (cholécystite, maladie des calculs biliaires);
  • Insuffisance rénale;
  • Grossesse extra-utérine;
  • Maladies du tube digestif (par exemple, ulcère gastro-duodénal de l'estomac ou du duodénum, ​​obstruction intestinale, infarctus intestinal);
  • Thrombose des vaisseaux du mésentère de l'intestin;
  • Rupture d'un anévrisme aortique;
  • Chirurgie ou blessure aux organes abdominaux;
  • Néoplasmes malins.

Une diminution de l'activité alpha-amylase dans le sang (valeurs proches de zéro) peut indiquer les maladies suivantes:
  • Insuffisance pancréatique;
  • Fibrose kystique;
  • Les conséquences de l'ablation du pancréas;
  • Hépatite aiguë ou chronique;
  • Nécrose pancréatique (mort et décomposition du pancréas au stade final);
  • Thyrotoxicose (un niveau élevé de l'hormone thyroïdienne dans le corps);
  • Toxicose des femmes enceintes.

Alanine aminotransférase (AlAT)

L'alanine aminotransférase (AlAT) est une enzyme qui transfère l'acide aminé alanine d'une protéine à une autre. En conséquence, cette enzyme joue un rôle clé dans la synthèse des protéines, le métabolisme des acides aminés et la production d'énergie par les cellules. L'AlAT fonctionne à l'intérieur des cellules, par conséquent, son contenu et son activité sont normalement plus élevés dans les tissus et les organes, et dans le sang, respectivement, plus bas. Lorsque l'activité de l'AlAT dans le sang augmente, cela indique des dommages aux organes et aux tissus et la libération de l'enzyme d'eux dans la circulation systémique. Et comme l'activité ALAT la plus élevée est observée dans les cellules du myocarde, du foie et des muscles squelettiques, une augmentation de l'enzyme active dans le sang indique des dommages précisément à ces tissus indiqués.

L'activité la plus prononcée de l'AAT dans le sang augmente avec les dommages aux cellules hépatiques (par exemple, dans les hépatites aiguës toxiques et virales). De plus, l'activité de l'enzyme augmente avant même le développement d'un ictère et d'autres signes cliniques d'hépatite. Une augmentation légèrement plus faible de l'activité enzymatique est observée dans les brûlures, l'infarctus du myocarde, la pancréatite aiguë et les pathologies hépatiques chroniques (tumeur, cholangite, hépatite chronique, etc.).

Compte tenu du rôle et des organes dans lesquels AlAT fonctionne, les conditions et maladies suivantes sont une indication pour déterminer l'activité d'une enzyme dans le sang:

  • Toute maladie du foie (hépatite, tumeurs, cholestase, cirrhose, empoisonnement);
  • Suspicion d'infarctus aigu du myocarde;
  • Pathologie musculaire;
  • Surveiller l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement cet organe;
  • Examens préventifs;
  • Examen des donneurs de sang et des organes potentiels;
  • Dépistage des personnes qui peuvent avoir contracté une hépatite en raison d'une exposition à l'hépatite virale.

Normalement, l'activité de l'AAT dans le sang chez la femme adulte (plus de 18 ans) doit être inférieure à 31 unités / litre et chez l'homme - inférieure à 41 unités / litre. Chez les enfants de moins d'un an, l'activité normale de l'AlAT est inférieure à 54 U / l, 1–3 ans - moins de 33 U / d, 3–6 ans –– moins de 29 U / l, 6–12 ans –– moins de 39 U / l. Chez les adolescentes de 12 à 17 ans, l'activité normale de l'AlAT est inférieure à 24 unités / litre et chez les garçons de 12 à 17 ans - moins de 27 unités / litre. Chez les garçons et les filles de plus de 17 ans, l'activité d'AlAT est normalement la même que chez les hommes et les femmes adultes.

Une augmentation de l'activité ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Maladies hépatiques aiguës ou chroniques (hépatite, cirrhose, hépatose graisseuse, enflure ou métastases hépatiques, lésions hépatiques alcooliques, etc.);
  • Ictère obstructif (obstruction du canal biliaire par une pierre, une tumeur, etc.);
  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dystrophie myocardique;
  • Coup de chaleur ou maladie des brûlures;
  • Choc;
  • Hypoxie;
  • Traumatisme ou nécrose (mort) des muscles de toute localisation;
  • Myosite;
  • Myopathie
  • Anémie hémolytique de toute origine;
  • Insuffisance rénale;
  • Prééclampsie;
  • Filariose;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie.

Une augmentation de l'activité ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Les stades terminaux de l'insuffisance hépatique;
  • Dommages hépatiques étendus (nécrose ou cirrhose de la plupart des organes);
  • Jaunisse obstructive.

Aspartate aminotransférase (AsAT)

L'aspartate aminotransférase (AsAT) est une enzyme qui fournit une réaction de transfert de groupe amino entre l'aspartate et l'alpha-cétoglutarate pour former de l'acide oxaloacétique et du glutamate. En conséquence, AsAT joue un rôle clé dans la synthèse et la dégradation des acides aminés, ainsi que dans la génération d'énergie dans les cellules..

L'AsAT, comme l'AlAT, est une enzyme intracellulaire, car elle agit principalement à l'intérieur des cellules et non dans le sang. En conséquence, la concentration d'AcAT est normale dans les tissus plus élevés que dans le sang. La plus grande activité de l'enzyme est observée dans les cellules du myocarde, les muscles, le foie, le pancréas, le cerveau, les reins, les poumons, ainsi que dans les globules blancs et les globules rouges. Lorsque l'activité de l'AsAT augmente dans le sang, cela indique la libération de l'enzyme des cellules dans la circulation systémique, ce qui se produit lorsque des organes contenant une grande quantité d'AsAT sont endommagés. Autrement dit, l'activité de l'AsAT dans le sang augmente fortement avec les maladies du foie, la pancréatite aiguë, les lésions musculaires, l'infarctus du myocarde.

La détermination de l'activité AsAT dans le sang est indiquée pour les affections ou maladies suivantes:

  • Maladie du foie
  • Diagnostic de l'infarctus aigu du myocarde et d'autres pathologies du muscle cardiaque;
  • Maladies des muscles du corps (myosite, etc.);
  • Examens préventifs;
  • Examen des donneurs de sang et des organes potentiels;
  • Examen des personnes en contact avec des patients atteints d'hépatite virale;
  • Surveiller l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité de l'AsAT chez les hommes adultes est inférieure à 47 U / L et chez les femmes moins de 31 U / L. L'activité de l'AsAT chez les enfants varie normalement en fonction de l'âge:
  • Enfants de moins de 83 ans / litre;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 48 unités / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 36 unités / l;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 47 unités / l;
  • Enfants de 12 à 17 ans: garçons - moins de 29 unités / litre, filles - moins de 25 unités / litre;
  • Adolescents de plus de 17 ans - comme chez les femmes et les hommes adultes.

Une augmentation de l'activité de l'AcAT dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë, cardiopathie rhumatismale;
  • Choc cardiogénique ou toxique;
  • Thrombose pulmonaire;
  • Insuffisance cardiaque;
  • Maladies des muscles squelettiques (myosite, myopathie, polymyalgie);
  • Destruction d'un grand nombre de muscles (par exemple, blessures étendues, brûlures, nécrose);
  • Activité physique élevée;
  • Coup de chaleur;
  • Maladies du foie (hépatite, cholestase, cancer et métastases hépatiques, etc.);
  • Pancréatite
  • Consommation d'alcool;
  • Insuffisance rénale;
  • Néoplasmes malins;
  • L'anémie hémolytique;
  • Grande thalassémie;
  • Maladies infectieuses au cours desquelles les muscles squelettiques, le muscle cardiaque, les poumons, le foie, les globules rouges, les globules blancs (par exemple, septicémie, mononucléose infectieuse, herpès, tuberculose pulmonaire, fièvre typhoïde) sont endommagés;
  • Condition après une chirurgie cardiaque ou une angiocardiographie;
  • Hypothyroïdie (faibles taux d'hormones thyroïdiennes dans le sang);
  • Obstruction intestinale;
  • Acidose lactique;
  • Maladie du légionnaire;
  • Hyperthermie maligne (fièvre);
  • Infarctus du rein;
  • AVC (hémorragique ou ischémique);
  • Empoisonnement par des champignons vénéneux;
  • Prendre des médicaments qui affectent négativement le foie.

Une diminution de l'activité de l'AcAT dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Dommages graves et massifs au foie (par exemple, rupture du foie, nécrose d'une grande partie du foie, etc.);
  • Le stade final de l'insuffisance hépatique.

Gamma glutamyl transférase (GGT)

La gamma-glutamyltransférase (GGT) est également appelée gamma-glutamyltranspeptidase (GGTP) et est une enzyme qui transfère l'acide aminé gamma-glutamyl d'une molécule de protéine à une autre. Cette enzyme se trouve en plus grande quantité dans les membranes des cellules ayant une capacité de sécrétion ou de sorption, par exemple, dans les cellules épithéliales des voies biliaires, les tubules hépatiques, les tubules rénaux, les canaux excréteurs du pancréas, la bordure en brosse de l'intestin grêle, etc. En conséquence, cette enzyme est la plus active dans les reins, le foie, le pancréas, la bordure en brosse de l'intestin grêle..

Le GGT est une enzyme intracellulaire, par conséquent, normalement dans le sang, son activité est faible. Et lorsque l'activité du GGT augmente dans le sang, cela indique des dommages aux cellules riches en cette enzyme. C'est-à-dire que l'activité accrue de GGT dans le sang est caractéristique de toute maladie du foie avec des dommages à ses cellules (y compris lors de la consommation d'alcool ou de la prise de médicaments). De plus, cette enzyme est très spécifique des lésions hépatiques, c'est-à-dire qu'une augmentation de son activité dans le sang permet de déterminer avec précision les lésions de cet organe particulier, surtout lorsque d'autres tests peuvent être interprétés de manière ambiguë. Par exemple, s'il y a une augmentation de l'activité de l'AsAT et de la phosphatase alcaline, cela peut être déclenché par la pathologie non seulement du foie, mais aussi du cœur, des muscles ou des os. Dans ce cas, la détermination de l'activité GGT permettra d'identifier l'organe malade, car si son activité augmente, les valeurs élevées d'AsAT et de phosphatase alcaline sont provoquées par des lésions hépatiques. Et si l'activité du GGT est normale, la forte activité de l'AsAT et de la phosphatase alcaline est due à la pathologie des muscles ou des os. C'est pourquoi la détermination de l'activité GGT est un test de diagnostic important pour la détection d'une pathologie ou d'une atteinte hépatique..

La détermination de l'activité GGT est indiquée pour les maladies et affections suivantes:

  • Diagnostic et surveillance des pathologies du foie et des voies biliaires;
  • Surveiller l'efficacité de la thérapie contre l'alcoolisme;
  • Identification des métastases dans le foie avec des tumeurs malignes de toute localisation;
  • Évaluation de l'évolution du cancer de la prostate, du pancréas et de l'hépatome;
  • Évaluation du foie lors de la prise de médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité de GGT dans le sang chez les femmes adultes est inférieure à 36 unités / ml, et chez les hommes - inférieure à 61 unités / ml. L'activité normale du GGT sérique chez les enfants dépend de l'âge et se présente comme suit:
  • Nourrissons jusqu'à 6 mois - moins de 204 unités / ml;
  • Enfants de 6 à 12 mois - moins de 34 unités / ml;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 18 unités / ml;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 23 unités / ml;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 17 unités / ml;
  • Adolescents de 12 à 17 ans: garçons - moins de 45 unités / ml, filles - moins de 33 unités / ml;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - adultes.

Lors de l'évaluation de l'activité de GGT dans le sang, il faut se rappeler que l'activité de l'enzyme est plus élevée, plus le poids corporel d'une personne est élevé. Chez la femme enceinte, l'activité de GGT est réduite dans les premières semaines de grossesse.

Une augmentation de l'activité GGT peut être observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Toute maladie du foie et des voies biliaires (hépatite, lésions hépatiques toxiques, cholangite, calculs biliaires, tumeurs et métastases hépatiques);
  • Mononucléose infectieuse;
  • Pancréatite (aiguë et chronique);
  • Tumeurs du pancréas, de la prostate;
  • Exacerbation de glomérulonéphrite et pyélonéphrite;
  • L'utilisation de boissons alcoolisées;
  • Médicaments toxiques pour le foie.

Phosphatase acide (CF)

La phosphatase acide (CF) est une enzyme impliquée dans le métabolisme de l'acide phosphorique. Il est produit dans presque tous les tissus, mais l'activité la plus élevée de l'enzyme est observée dans la prostate, le foie, les plaquettes et les globules rouges. Normalement, l'activité de la phosphatase acide est faible dans le sang, car l'enzyme se trouve dans les cellules. En conséquence, une augmentation de l'activité enzymatique est observée lors de la destruction des cellules riches et de la libération de phosphatase dans la circulation systémique. Chez l'homme, la moitié de la phosphatase acide détectée dans le sang est produite par la prostate. Et chez les femmes, la phosphatase acide dans le sang apparaît dans le foie, les globules rouges et les plaquettes. Cela signifie que l'activité de l'enzyme peut détecter les maladies de la prostate chez l'homme, ainsi que la pathologie du système sanguin (thrombocytopénie, maladie hémolytique, thromboembolie, myélome, maladie de Paget, maladie de Gaucher, maladie de Nimann-Peak, etc.) chez les deux sexes..

La détermination de l'activité de la phosphatase acide est indiquée pour les maladies suspectes de la prostate chez l'homme et la pathologie hépatique ou rénale chez les deux sexes.

Les hommes doivent se rappeler qu'un test sanguin de l'activité de la phosphatase acide doit être effectué au moins 2 jours (de préférence 6 à 7 jours) après avoir subi des manipulations impliquant la glande prostatique (par exemple, massage de la prostate, échographie transrectale, biopsie, etc.). De plus, les représentants des deux sexes doivent également savoir qu'une analyse de l'activité de la phosphatase acide est effectuée au plus tôt deux jours après les examens instrumentaux de la vessie et des intestins (cystoscopie, sigmoïdoscopie, coloscopie, examen des doigts de l'ampoule rectale, etc.).

Normalement, l'activité de la phosphatase acide dans le sang chez l'homme est de 0 à 6,5 U / L et chez la femme de 0 à 5,5 U / L.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase acide dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Maladies de la prostate chez l'homme (cancer de la prostate, adénome de la prostate, prostatite);
  • Maladie de Paget;
  • Maladie de Gaucher
  • Maladie de Nimann-Peak;
  • Myélome;
  • Thromboembolie;
  • Maladie hémolytique;
  • Thrombocytopénie due à la destruction des plaquettes;
  • L'ostéoporose;
  • Maladies du système réticuloendothélial;
  • Pathologie du foie et des voies biliaires;
  • Métastases osseuses dans les tumeurs malignes de diverses localisations;
  • Procédures diagnostiques effectuées sur les organes du système génito-urinaire au cours des 2 à 7 jours précédents (examen rectal numérique, collecte de la sécrétion de la prostate, coloscopie, cystoscopie, etc.).

Créatine Phosphokinase (CPK)

La créatine phosphokinase (KFK) est également appelée créatine kinase (KK). Cette enzyme catalyse le processus de clivage d'un résidu d'acide phosphorique de l'ATP (acide adénosine triphosphorique) avec la formation d'ADP (acide adénosine diphosphorique) et de créatine phosphate. Le phosphate de créatine est important pour le flux normal du métabolisme, ainsi que pour la contraction et la relaxation musculaire. La créatine phosphokinase se trouve dans presque tous les organes et tissus, mais la plupart de cette enzyme se trouve dans les muscles et le myocarde. Une quantité minimale de créatine phosphokinase se trouve dans le cerveau, la thyroïde, l'utérus et les poumons.

Normalement, une petite quantité de créatine kinase est contenue dans le sang et son activité peut augmenter avec des dommages aux muscles, au myocarde ou au cerveau. La créatine kinase se décline en trois saveurs - KK-MM, KK-MV et KK-VV, KK-MM étant une sous-espèce d'une enzyme des muscles, KK-MV est une sous-espèce du myocarde et KK-MV est une sous-espèce du cerveau. Normalement, dans le sang, 95% de la créatine kinase est la sous-espèce KK-MM, et les sous-espèces KK-MV et KK-VV sont déterminées en quantités infimes. Actuellement, la détermination de l'activité de la créatine kinase dans le sang implique une évaluation de l'activité des trois sous-espèces.

Les indications pour déterminer l'activité de CPK dans le sang sont les conditions suivantes:

  • Maladies aiguës et chroniques du système cardiovasculaire (infarctus aigu du myocarde);
  • Maladies musculaires (myopathie, myodystrophie, etc.);
  • Maladies du système nerveux central;
  • Maladie thyroïdienne (hypothyroïdie);
  • Blessures
  • Tumeurs malignes de toute localisation.

Normalement, l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang chez l'homme adulte est inférieure à 190 U / l et chez la femme - inférieure à 167 U / l. Chez les enfants, l'activité enzymatique prend normalement les valeurs suivantes, selon l'âge:
  • Les cinq premiers jours de vie - jusqu'à 650 U / L;
  • 5 jours - 6 mois - 0 - 295 unités / l;
  • 6 mois - 3 ans - moins de 220 unités / l;
  • 3-6 ans - moins de 150 unités / l;
  • 6 à 12 ans: garçons - moins de 245 unités / litre et filles - moins de 155 unités / litre;
  • 12 - 17 ans: garçons - moins de 270 unités / litre, filles - moins de 125 unités / litre;
  • Plus de 17 ans - comme des adultes.

Une augmentation de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Maladies cardiaques chroniques (dystrophie myocardique, arythmie, angor instable, insuffisance cardiaque congestive);
  • Traumatisme ou chirurgie du cœur et d'autres organes;
  • Lésions cérébrales aiguës;
  • Coma;
  • Dommages aux muscles squelettiques (blessures étendues, brûlures, nécrose, choc électrique);
  • Maladies musculaires (myosite, polymyalgie, dermatomyosite, polymyosite, myodystrophie, etc.);
  • Hypothyroïdie (faibles niveaux d'hormones thyroïdiennes);
  • Injections intraveineuses et intramusculaires;
  • Maladie mentale (schizophrénie, épilepsie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Fortes contractions musculaires (accouchement, crampes, crampes);
  • Tétanos;
  • Activité physique élevée;
  • Famine;
  • Déshydratation (déshydratation du corps sur fond de vomissements, diarrhée, transpiration abondante, etc.);
  • Hypothermie prolongée ou surchauffe;
  • Tumeurs malignes de la vessie, des intestins, du sein, des intestins, de l'utérus, des poumons, de la prostate, du foie.

Une diminution de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée avec les maladies et affections suivantes:
  • Long séjour dans un état sédentaire (manque d'exercice);
  • La masse musculaire maigre.

Créatine phosphokinase, sous-unité de MV (KFK-MV)

La sous-espèce de créatine kinase KFK-MV se trouve exclusivement dans le myocarde, dans le sang, elle est normalement très petite. Une augmentation de l'activité du CPK-MB dans le sang est observée avec la destruction des cellules du muscle cardiaque, c'est-à-dire avec l'infarctus du myocarde. L'activité accrue de l'enzyme est enregistrée après 4 à 8 heures après une crise cardiaque, atteint un maximum après 12 à 24 heures, et le 3ème jour au cours du déroulement normal du processus de récupération musculaire cardiaque, l'activité du CPK-MV revient à la normale. C'est pourquoi la détermination de l'activité KFK-MV est utilisée pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et la surveillance ultérieure des processus de récupération dans le muscle cardiaque. Compte tenu du rôle et de la localisation de KFK-MV, la détermination de l'activité de cette enzyme n'est montrée que pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et pour distinguer cette maladie d'une crise cardiaque pulmonaire ou d'une crise sévère d'angine de poitrine..

Normalement, l'activité de KFK-MV dans le sang des hommes et des femmes adultes, ainsi que des enfants, est inférieure à 24 unités / l.

Une augmentation de l'activité KFK-MV est observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dommages myocardiques toxiques dus à un empoisonnement ou à une maladie infectieuse;
  • Conditions après blessures, opérations et procédures diagnostiques sur le cœur;
  • Maladies cardiaques chroniques (dystrophie myocardique, insuffisance cardiaque congestive, arythmie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies et blessures des muscles squelettiques (myosite, dermatomyosite, dystrophie, traumatisme, chirurgie, brûlures);
  • Choc;
  • Syndrome de Reye.

Lactate déshydrogénase (LDH)

La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme qui fournit la réaction de la conversion du lactate en pyruvate, et est donc très importante pour la production d'énergie par les cellules. La LDH se trouve dans le sang normal et dans les cellules de presque tous les organes, mais la plus grande quantité d'enzyme est fixée dans le foie, les muscles, le myocarde, les globules rouges, les globules blancs, les reins, les poumons, le tissu lymphoïde et les plaquettes. Une augmentation de l'activité de la LDH est généralement observée avec la destruction des cellules dans lesquelles elle est contenue en grande quantité. Ainsi, une activité enzymatique élevée est caractéristique des dommages au myocarde (myocardite, crises cardiaques, arythmies), au foie (hépatite, etc.), aux reins, aux globules rouges.

En conséquence, les conditions ou maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité LDH dans le sang:

  • Maladies du foie et des voies biliaires;
  • Dommages au myocarde (myocardite, infarctus du myocarde);
  • L'anémie hémolytique;
  • Myopathie
  • Tumeurs malignes de divers organes;
  • Embolie pulmonaire.

Normalement, l'activité LDH dans le sang des hommes et des femmes adultes est de 125 à 220 unités / L (lors de l'utilisation de certains ensembles de réactifs, la norme peut être de 140 à 350 unités / L). Chez les enfants, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie en fonction de l'âge et se présente comme suit:
  • Enfants de moins de 450 unités / litre;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 344 unités / litre;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 315 unités / litre;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 330 unités / l;
  • Adolescents de 12 à 17 ans - moins de 280 unités / l;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - adultes.

Une augmentation de l'activité LDH dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Période de grossesse;
  • Nouveau-nés jusqu'à 10 jours de vie;
  • Activité physique intense;
  • Maladies du foie (hépatite, cirrhose, jaunisse due au blocage des voies biliaires);
  • Infarctus du myocarde;
  • Embolie ou infarctus pulmonaire;
  • Maladies du système sanguin (leucémie aiguë, anémie);
  • Maladies et lésions musculaires (traumatisme, atrophie, myosite, myodystrophie, etc.);
  • Maladie rénale (glomérulonéphrite, pyélonéphrite, infarctus du rein);
  • Pancréatite aiguë;
  • Toute condition accompagnée d'une mort cellulaire massive (choc, hémolyse, brûlures, hypoxie, hypothermie sévère, etc.);
  • Tumeurs malignes de diverses localisations;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie (caféine, hormones stéroïdes, céphalosporines, etc.), boire de l'alcool.

Une diminution de l'activité LDH dans le sang est observée avec un trouble génétique ou une absence totale de sous-unités enzymatiques.

Lipase

La lipase est une enzyme qui assure la réaction de la division des triglycérides en glycérol et en acides gras. Autrement dit, la lipase est importante pour la digestion normale des graisses entrant dans le corps avec de la nourriture. L'enzyme est produite par un certain nombre d'organes et de tissus, mais la part du lion de la lipase circulant dans le sang provient du pancréas. Après sa production dans le pancréas, la lipase pénètre dans le duodénum et l'intestin grêle, où elle décompose les graisses des aliments. De plus, en raison de sa petite taille, la lipase passe à travers la paroi intestinale dans les vaisseaux sanguins et circule dans la circulation sanguine, où elle continue de décomposer les graisses en composants qui sont absorbés par les cellules..

Une augmentation de l'activité de la lipase sanguine est le plus souvent causée par la destruction des cellules pancréatiques et la libération d'une grande quantité d'enzyme dans la circulation sanguine. C'est pourquoi la détermination de l'activité lipase joue un rôle très important dans le diagnostic de pancréatite ou de blocage des canaux pancréatiques par une tumeur, une pierre, un kyste, etc. De plus, une activité lipasique sanguine élevée peut être observée dans les maladies rénales, lorsque l'enzyme est retenue dans la circulation sanguine..

Ainsi, il est évident que les conditions et maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité de la lipase dans le sang:

  • Suspicion aiguë ou exacerbation de pancréatite chronique;
  • Pancréatite chronique;
  • Cholélithiase;
  • Cholécystite aiguë;
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique;
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Cirrhose du foie;
  • Blessures abdominales;
  • Alcoolisme.

Normalement, l'activité de la lipase sanguine chez l'adulte est de 8 à 78 unités / litre et chez l'enfant - de 3 à 57 unités / litre. Lors de la détermination de l'activité de la lipase avec d'autres ensembles de réactifs, la valeur normale de l'indicateur est inférieure à 190 U / L chez l'adulte et inférieure à 130 U / L chez l'enfant.

Une augmentation de l'activité de la lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Cancer, kyste ou pseudokyste du pancréas;
  • Alcoolisme;
  • Coliques biliaires;
  • Cholestase intrahépatique;
  • Maladies chroniques de la vésicule biliaire;
  • Strangulation intestinale ou crise cardiaque;
  • Maladies métaboliques (diabète, goutte, obésité);
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique;
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Péritonite;
  • Oreillons se produisant avec des dommages au pancréas;
  • Prendre des médicaments qui provoquent des spasmes du sphincter d'Oddi (morphine, indométhacine, héparine, barbituriques, etc.).

Une diminution de l'activité lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:
  • Tumeurs malignes de diverses localisations (à l'exception du carcinome pancréatique);
  • Excès de triglycérides dans le sang en raison d'une malnutrition ou d'une hyperlipidémie héréditaire.

Pepsinogènes I et II

Les pepsinogènes I et II sont les précurseurs de l'enzyme gastrique principale, la pepsine. Ils sont produits par les cellules de l'estomac. Une partie du pepsinogène de l'estomac pénètre dans la circulation systémique, où leur concentration peut être déterminée par diverses méthodes biochimiques. Dans l'estomac, les pepsinogènes sous l'influence de l'acide chlorhydrique sont convertis en enzyme pepsine, qui décompose les protéines qui accompagnent les aliments. En conséquence, la concentration de pepsinogènes dans le sang vous permet d'obtenir des informations sur l'état de la fonction sécrétoire de l'estomac et d'identifier le type de gastrite (atrophique, hyperacide).

Le pepsinogène I est synthétisé par les cellules du bas et du corps de l'estomac, et le pepsinogène II est synthétisé par les cellules de toutes les parties de l'estomac et de la partie supérieure du duodénum. Par conséquent, la détermination de la concentration de pepsinogène I vous permet d'évaluer l'état du corps et du bas de l'estomac et du pepsinogène II - toutes les sections de l'estomac.

Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang est réduite, cela indique la mort des principales cellules du corps et du bas de l'estomac, qui produisent ce précurseur de la pepsine. Par conséquent, un faible niveau de pepsinogène I peut indiquer une gastrite atrophique. De plus, dans le contexte de la gastrite atrophique, le niveau de pepsinogène II peut rester longtemps dans les limites normales. Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang augmente, cela indique une activité élevée des principales cellules du bas et du corps de l'estomac et, par conséquent, une gastrite avec une acidité élevée. Un taux élevé de pepsinogène II dans le sang indique un risque élevé d'ulcère gastrique, car il indique que les cellules sécrétantes produisent trop activement non seulement des précurseurs enzymatiques, mais également de l'acide chlorhydrique.

Pour la pratique clinique, le calcul du rapport pepsinogène I / pepsinogène II est d'une grande importance, car ce coefficient permet de détecter une gastrite atrophique et un risque élevé de développer des ulcères et un cancer de l'estomac. Ainsi, avec une valeur de coefficient inférieure à 2,5, nous parlons de gastrite atrophique et d'un risque élevé de cancer gastrique. Et avec un rapport de plus de 2,5 - un risque élevé d'ulcères d'estomac. De plus, le rapport des concentrations de pepsinogène dans le sang permet de distinguer les troubles digestifs fonctionnels (par exemple, dans un contexte de stress, de malnutrition, etc.) de véritables changements organiques dans l'estomac. Par conséquent, à l'heure actuelle, la détermination de l'activité des pepsinogènes avec le calcul de leur rapport est une alternative à la gastroscopie pour les personnes qui, pour une raison quelconque, ne peuvent pas passer ces examens..

La détermination de l'activité du pepsinogène I et II est indiquée dans les cas suivants:

  • Évaluation de l'état de la muqueuse gastrique chez les personnes souffrant de gastrite atrophique;
  • Identification de la gastrite atrophique progressive avec un risque élevé de développer un cancer de l'estomac;
  • Identification d'un ulcère d'estomac et d'un ulcère duodénal;
  • Détection du cancer de l'estomac;
  • Suivi de l'efficacité du traitement de la gastrite et des ulcères d'estomac.

Normalement, l'activité de chaque pepsinogène (I et II) est de 4 à 22 μg / l.

Une augmentation du contenu de chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:

  • Gastrite aiguë et chronique;
  • Syndrome de Zollinger-Ellison;
  • L'ulcère duodénal;
  • Toutes les conditions dans lesquelles la concentration d'acide chlorhydrique dans le suc gastrique est augmentée (uniquement pour le pepsinogène I).

Une diminution du contenu de chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:
  • Gastrite atrophique progressive;
  • Carcinome (cancer) de l'estomac;
  • La maladie d'Addison;
  • Anémie pernicieuse (uniquement pour le pepsinogène I), également appelée maladie d'Addison-Birmer;
  • Myxœdème;
  • Condition après résection (ablation) de l'estomac.

Cholinestérase (CE)

Sous le même nom, «cholinestérase» signifie généralement deux enzymes - la vraie cholinestérase et la pseudocholinestérase. Les deux enzymes sont capables de cliver l'acétylcholine, qui est un médiateur dans les composés nerveux. La vraie cholinestérase est impliquée dans la transmission d'une impulsion nerveuse et est présente en grande quantité dans les tissus cérébraux, les terminaisons nerveuses, les poumons, la rate et les globules rouges. La pseudocholinestérase reflète la capacité du foie à synthétiser des protéines et reflète l'activité fonctionnelle de cet organe.

Les deux cholinestérases sont présentes dans le sérum sanguin, et donc l'activité totale des deux enzymes est déterminée. En conséquence, la détermination de l'activité de la cholinestérase dans le sang est utilisée pour identifier les patients chez lesquels les myorelaxants (médicaments, myorelaxants) ont un effet à long terme, ce qui est important dans la pratique d'un anesthésiste pour calculer la dose correcte de médicaments et prévenir le choc cholinergique. De plus, l'activité de l'enzyme est déterminée pour détecter l'empoisonnement par les composés organophosphorés (de nombreux pesticides agricoles, herbicides) et les carbamates, dans lesquels l'activité de la cholinestérase diminue. De plus, en l'absence de menace d'empoisonnement et de chirurgie planifiée, l'activité de la cholinestérase est déterminée pour évaluer l'état fonctionnel du foie.

Les indications pour déterminer l'activité de la cholinestérase sont les conditions suivantes:

  • Diagnostic et évaluation de l'efficacité du traitement de toute maladie hépatique;
  • Détection d'empoisonnement par des composés organophosphorés (insecticides);
  • Détermination du risque de complications lors d'opérations planifiées avec l'utilisation de relaxants musculaires.

Normalement, l'activité de la cholinestérase dans le sang chez l'adulte est de 3 700 à 13 200 U / L lors de l'utilisation de la butyrylcholine comme substrat. Chez l'enfant de la naissance à 6 mois, l'activité enzymatique est très faible, de 6 mois à 5 ans - 4900 - 19800 U / l, de 6 à 12 ans - 4200 - 16300 U / l, et à partir de 12 ans - comme chez l'adulte.

Une augmentation de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:

  • Hyperlipoprotéinémie de type IV;
  • Néphrose ou syndrome néphrotique;
  • Obésité;
  • Diabète sucré de type II;
  • Tumeurs des glandes mammaires chez la femme;
  • Ulcère de l'estomac;
  • L'asthme bronchique;
  • Entéropathie exsudative;
  • Maladie mentale (psychose maniaco-dépressive, névrose dépressive);
  • Alcoolisme;
  • Premières semaines de grossesse.

Une diminution de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:
  • Variantes génétiquement déterminées de l'activité de la cholinestérase;
  • Empoisonnement aux organophosphates (insecticides, etc.);
  • Hépatite;
  • Cirrhose du foie;
  • Foie congestif sur fond d'insuffisance cardiaque;
  • Métastases hépatiques dans le foie;
  • Amibiase hépatique;
  • Maladies des voies biliaires (cholangite, cholécystite);
  • Infections aiguës;
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies des muscles squelettiques (dermatomyosite, dystrophie);
  • Conditions après la chirurgie et la plasmaphérèse;
  • Maladie rénale chronique;
  • Grossesse tardive;
  • Toute condition accompagnée d'une diminution du taux d'albumine dans le sang (par exemple, syndrome de malabsorption, famine);
  • Dermatite exfoliatrice;
  • Myélome
  • Rhumatisme;
  • Infarctus du myocarde;
  • Tumeurs malignes de toute localisation;
  • Prendre certains médicaments (contraceptifs oraux, hormones stéroïdes, glucocorticoïdes).

Phosphatase alcaline (phosphatase alcaline)

La phosphatase alcaline (ALP) est une enzyme qui décompose les esters d'acide phosphorique et participe au métabolisme calcium-phosphore dans les tissus osseux et le foie. La plus grande quantité se trouve dans les os et le foie et pénètre dans la circulation sanguine à partir de ces tissus. En conséquence, dans le sang, une partie de la phosphatase alcaline est d'origine osseuse et une partie hépatique. Normalement, un peu pénètre dans la circulation sanguine de la phosphatase alcaline, et son activité augmente avec la destruction des cellules osseuses et hépatiques, ce qui est possible avec l'hépatite, la cholestase, l'ostéodystrophie, les tumeurs osseuses, l'ostéoporose, etc. Par conséquent, l'enzyme est un indicateur de l'état des os et du foie.

Les affections et maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang:

  • Identification des lésions hépatiques associées à une obstruction des voies biliaires (par exemple, maladie biliaire, tumeur, kyste, abcès);
  • Diagnostic des maladies osseuses dans lesquelles elles sont détruites (ostéoporose, ostéodystrophie, ostéomalacie, tumeurs et métastases osseuses);
  • Diagnostic de la maladie de Paget;
  • Cancer de la tête du pancréas et des reins;
  • Une maladie intestinale;
  • Évaluation de l'efficacité du traitement du rachitisme par la vitamine D.

Normalement, l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang chez les hommes et les femmes adultes est de 30 à 150 U / L. Chez les enfants et les adolescents, l'activité enzymatique est plus élevée que chez les adultes, en raison de processus métaboliques plus actifs dans les os. L'activité normale de la phosphatase alcaline dans le sang chez les enfants d'âges différents est la suivante:
  • Enfants de moins de 1 an: garçons - 80 - 480 unités / litre, filles - 124 - 440 unités / litre;
  • Enfants de 1 à 3 ans: garçons - 104 - 345 unités / litre, filles - 108 - 310 unités / litre;
  • Enfants de 3 à 6 ans: garçons - 90 - 310 unités / litre, filles - 96 - 295 unités / litre;
  • Enfants de 6 à 9 ans: garçons - 85 - 315 unités / litre, filles - 70 - 325 unités / litre;
  • Enfants de 9 à 12 ans: garçons - 40 à 360 unités / litre, filles - 50 à 330 unités / litre;
  • Enfants de 12 à 15 ans: garçons - 75 - 510 unités / litre, filles - 50 - 260 unités / litre;
  • Enfants de 15 à 18 ans: garçons - 52 à 165 unités / litre, filles - 45 à 150 unités / litre.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Maladies osseuses avec carie osseuse accrue (maladie de Paget, maladie de Gaucher, ostéoporose, ostéomalacie, cancer et métastases osseuses);
  • Hyperparathyroïdie (concentration accrue d'hormones parathyroïdiennes dans le sang);
  • Goitre toxique diffus;
  • Leucémie;
  • Rachitisme;
  • Période de guérison des fractures;
  • Maladies du foie (cirrhose, nécrose, cancer et métastases hépatiques, infectieuses, toxiques, hépatite médicamenteuse, sarcoïdose, tuberculose, infections parasitaires);
  • Blocage des voies biliaires (cholangite, calculs des voies biliaires et de la vésicule biliaire, tumeurs des voies biliaires);
  • Carence en calcium et phosphates dans le corps (par exemple, en raison de la famine ou de la malnutrition);
  • Cytomégalie chez les enfants;
  • Mononucléose infectieuse;
  • Infarctus pulmonaire ou rénal;
  • Bébés prématurés;
  • Troisième trimestre de grossesse;
  • La période de croissance rapide chez les enfants;
  • Maladies intestinales (colite ulcéreuse, entérite, infections bactériennes, etc.);
  • Médicaments toxiques pour le foie (méthotrexate, chlorpromazine, antibiotiques, sulfonamides, fortes doses de vitamine C, magnésie).

Une diminution de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Hypothyroïdie (carence en hormone thyroïdienne);
  • Scorbut;
  • Anémie sévère;
  • Kwashiorkor;
  • Carence en calcium, magnésium, phosphates, vitamines C et B12;
  • Excès de vitamine D;
  • L'ostéoporose;
  • Achondroplasie;
  • Crétinisme;
  • Hypophosphatasie héréditaire;
  • Prendre certains médicaments, tels que l'azathioprine, le clofibrate, le danazole, les œstrogènes, les contraceptifs oraux.

Auteur: Nasedkina A.K. Spécialiste en recherche biomédicale.

Il Est Important D'Être Conscient De Vascularite